Ломать — не строить! Эту мудрость знает каждый:)
Но живая клетка с нами может не согласиться, и у неё будут полные на то основания, ведь это смотря как ломать, и смотря что.
Видимо, подсознательно находясь под влиянием вышеприведенной максимы, генетики в течение долгого времени разгадывали тайны механизмов создания в клетке белков, но уделяли очень мало внимания тому — а как же происходит их разрушение? Вот в итоге к 70-80-м годам XX века и сложилась такая ситуация, что о создании белков мы знали уже довольно много, а о контролируемом их распаде — почти ничего кроме того, что они распадаются в ЛИЗОСОМАХ.
В каком-то смысле задача построения белков алгоритмически довольно проста. Есть некий ген — отлично, снимем с него комплементарную копию — создадим матричную РНК (мРНК). Теперь у нас есть мРНК — отлично, доставим её к рибосоме. Рибосоме тоже всё равно — какая именно ей досталась мРНК — она просто делает свое дело и пристраивает один аминокислотный остаток за другим.
А вот когда клетке нужно уменьшить количество тех или иных белков, то ситуация совершенно иная, ведь надо каким-то образом сначала выбрать именно определенный сорт белков, затем каким-то образом именно их пометить для плановой разборки, и потом как-то их разобрать, но так, чтобы при этом случайно не расколотить нужные другие белки.
И когда ученые приступили к решению этого вопроса, то неожиданно для них оказалось, что он очень сложен. Настолько сложен, что до сих пор мы мало что можем в этом понять.
То, что мы сейчас знаем о так называемом «убиквитин-зависимом распаде белков», можно очень коротко описать в паре тезисов.
Во-первых, предназначенные для деградации белки помечаются специальными молекулами, например — УБИКВИТИНОМ. Три особых фермента прицепляют убиквитин к нужному белку.
Помимо убиквитина, есть и похожие на него молекулы, выполняющие ту же роль, например СУМО (не путать с японской борьбой:) и др. Помеченные таким образом белки разворачиваются и захватываются сложным и очень крупным белковым комплексом — ПРОТЕАСОМОЙ (см. картинку). Внутри протеасомы белок разрезается на короткие фрагменты-пептиды по 4-10 аминокислотных остатков в каждом, которые покидают протеасому и окончательно распадаются в цитоплазме, и получившиеся отдельные аминокислоты снова попадают на конвейер создания новых белков.
Как взаимосвязаны разные типы путей распада белков, как именно клетка узнает — на какие белки ей натравить убиквитин, как именно первый из трех ферментов, прицепляющих убиквитин, распознает нужные белки, как клетка решает — когда пора прекращать… на все эти и многие другие вопросы мы до сих пор не имеет удовлетворительных (а зачастую — и вовсе никаких) ответов. Это то, в чем разберутся будущие ученые, и возможно среди них будут те школьники и студенты, которые сейчас читают наш паблик:)
