Русский изменить

Ошибка: нет перевода

×

Химическая модификация аминокислотных остатков в белках. Более 150 видов аминокислотных остатков в составе белков

Main page / Живомордность — статьи из паблика «Генетика — с удовольствием» / Статьи 301-400 / Химическая модификация аминокислотных остатков в белках. Более 150 видов аминокислотных остатков в составе белков

Содержание

    Мы знаем, что геномы могут кодировать 22 аминокислоты. Двадцать из них — самые известные — задаются обычным генетическим кодом (https://goo.gl/qS2jHL). Еще две малоизвестные аминокислоты — селеноцистеин и, у архей, пирролизин, задаются путем контекстно-зависимого переназначения стоп-кодонов (https://goo.gl/bepD5Y). Но тут есть одно очень важное уточнение, которое полностью меняет наше представление о разнообразии аминокислот.

    Дело в том, что если мы возьмем совокупность зрелых, работающих белков нашего организма, то окажется, что они состоят не из двадцати одной, а из более чем 150 различных аминокислотных остатков!!
    Да как же такое возможно?:) Различных аминокислот кодируется 21 штука, а различных аминокислотных остатков в составе белков — уже более 150?… Да, именно так.
    Это становится возможным за счет того, что аминокислотные остатки, полученные из исходных аминокислот, подвергаются в составе белков различным химическим модификациям.

    И это вполне разумно, ведь если бы мы захотели создать такой генетический код, который задавал бы 150 различных аминокислот, то и сам код стал бы очень сложным и ненадежным, и его обслуживание стало бы бесконечно затрудненным — одних только транспортных РНК (https://goo.gl/DshMKw) и аминоацил-тРНК-синтетаз (https://goo.gl/no5tEV) надо было бы тоже производить по 150 разных штук, а для этого нужны новые гены, новые алгоритмы альтернативного сплайсинга (https://goo.gl/5LBmwL) и прочее и прочее. Поэтому эволюция пошла путем химической модификации двадцатки аминокислот.

    Разных способов такой модификации довольно много.
    Это и хорошо известные и самые простые, заключающиеся в присоединении маленьких химических групп (ацетилирование, метилирование, фосфорилирование, гидроксилирование, N-формилирование).
    Это еще и неизвестные неспециалистам способы, состоящие в присоединении больших молекул, например присоединение сахарной боковой цепи (O-гликозилирование и N-гликозилирование) или присоединение длинных липидов (ацилирование и N-миристоилирование) или присоединение молекулы биотина (биотинилирование).

    Таким образом, с помощью разнообразных химических модификаций аминокислотных остатков, белки могут приобретать огромное множество вариаций своих функций.