Русский изменить

Ошибка: нет перевода

×

Положительная кооперативность биомолекул. Гемоглобин. Миоглобин

Main page / Живомордность — статьи из паблика «Генетика — с удовольствием» / Статьи 201-300 / Положительная кооперативность биомолекул. Гемоглобин. Миоглобин

Содержание

    ПОЛОЖИТЕЛЬНАЯ КООПЕРАТИВНОСТЬ — это такое свойство биомолекул, при которых то или иное изменение в одной из них стимулирует увеличение склонности к таким же изменениям и у других молекул.

    Ярким примером такого явления является молекула гемоглобина в нашей крови.

    Гемоглобин нам необходим, поскольку он облегчает перенос кислорода к тканям нашего организма, ведь сам по себе молекулярный кислород в воде (и соответственно в крови) растворяется плохо, а с помощью гемоглобина кровь может переносить в сто раз больше кислорода.

    Наши эритроциты представляют собой мешки, плотно набитые миллионами молекул гемоглобина, и каждая такая молекула состоит из четырех субъединиц, т.е. из четырех взаимосвязанных в единый комплекс частей. Внутри каждой такой части находится ГЕМ, содержащий ион железа, к которому и цепляются молекулы кислорода.

    И вот как только в легких к одному из этих ионов железа прикрепляется молекула кислорода, структура всей молекулы гемоглобина изменяется так, что и остальные три иона железа резко усиливают свою способность захватить кислород. Это и есть яркий пример положительной кооперативности.

    И раз уж мы вспомнили о гемоглобине, давай заодно расскажем и о другом белке, способном переносить, но по большей части — запасать кислород. Это МИОГЛОБИН. Он является эволюционным предшественником гемоглобина и занимается тем, что накапливает кислород для митохондрий в наших мышцах, чтобы эти митохондрии могли с помощью этого кислорода активно расщеплять жирные кислоты, пируват, углеродные скелеты аминокислот, после чего синтезировать АТФ — универсальный аккумулятор клеточной химической энергии, которая тратится на выполнение самых разных биохимических реакций.

    Миоглобин состоит только из одной субъединицы и имеет только один центр захвата кислорода, зато сила его сцепления с молекулой кислорода в 10 раз больше, чем у гемоглобина! И хватает он кислород даже при очень низком парциальном давлении, то есть молекулу кислорода не надо плотно прижимать к миоглобину, чтобы тот ее захватил — он справится и так и притянет ее.

    Так что для переноса кислорода в крови миоглобин никак не годится — вцепившись в кислород, он его уже так просто не отдаст (митохондрии умеют отдирать кислород от миоглобина). А вот для запасания и хранения кислорода для нужд митохондрий, миоглобин подходит просто идеально.