Мы знаем, что рибосома строит белок, присоединяя один аминокислотный остаток к другому, в результате чего получается длинная цепочка (https://goo.gl/obj6gE). Потом эта цепочка сворачивается определенным образом, и правильно свернутый белок начинает работать в клетке.
Но тут есть очевидная проблема.
Белок — это не просто цепочка аминокислотных остатков, а довольно-таки длинная цепочка, и нередко — очень длинная, и пока рибосома занята своей работой, выходящая из неё цепочка становится всё более и более длинной, а значит белок может начать сворачиваться уже на этом этапе, причем совершенно неправильным образом, ведь ещё далеко не все части белковой цепочки вышли из рибосомы.
Клетки решают эту задачу с помощью особых белков — они называются ШАПЕРОНАМИ (от англ. shape — форма, очертание). Именно шапероны предотвращают преждевременное сворачивание белков. Одни из них — ШАПЕРОНЫ Hsp70 — связываются с гидрофобными участками цепочки. Почему именно с гидрофобными? Потому, что гидрофильные участки сразу же облепляются молекулами воды, и таким образом вода сама занимается предотвращением преждевременного свертывания. А вот гидрофобные участки начнут выталкиваться полярными молекулами воды и слипаться в кучу — так же, как слипаются в шарики молекулы жира в воде, поэтому именно их шапероны Hsp70 и защищают.
Второй класс шаперонов — это ШАПЕРОНИНЫ, среди которых самые распространенные — белки GroEL/GroES и белок TRiC. Они работают совсем иначе. Они выглядят как пустотелый чехол с маленькой дырочкой в вершине. Через эту дырочку и проходит строящийся белок и выпрямляется, если он был свернут раньше времени.
Это всё конечно предельно упрощено, но общее представление создаст правильное.
